КВАНТОВО-ХИМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ АКТИВНОГО ЦЕНТРА СУБТИЛИЗИНА И ПОВЫШЕНИЕ ЭФФЕКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТАТИВНОГО КАТАЛИЗА В ПИЩЕВЫХ ТЕХНОЛОГИЯХ

В статье представлены результаты квантово-химического исследования влияния электрохимически активированной воды на каталитическую активность протеолитического фермента субтили-зина, продуцент - Bacillus licheniformis. Установлено влияние активированных дисперсионных сред на распределение зарядов атомов и электростатического потенциала активного центра молекулы субти-лизина. Выявлены специфические участки, являющиеся донорами и акцепторами протонов. На молекулярном уровне изучен механизм катализа и обоснованы выводы о более высокой активности фермента в активированной среде.

молекула субтилизина, электрохимически активированная вода, квантово-хи-мические расчеты, электростатический потенциал, активность ферментов, the subtilisin molecule, the electrochemically activated water, quantum-chemical calculations, electrostatic potential, the activity of enzymes

1. Холявка М. Г. Иммобилизация гидролаз как один из путей регулирования и стабилизации их активности / М. Г. Холявка, А. С. Беленова, Е. Л. Макарова, Т. А. Ковалева, В. Г. Артюхов // Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2013. Т. 11. № 7. С. 29-35.

2. Серба Е. М. Создание натуральных биокорректоров пищи для функциональных продуктов / Е. М. Серба, К. В. Рачков, Н. И. Игнатова, Л. В. Римарева, В. А. Поляков // Пищевая промышленность. 2013. № 9. С. 18-20.

3. Аникина О. М. Субтилизин Карлсберг, нативный и модифицированный, эффективный катализатор синтеза пептидной связи в органической среде / О. М. Аникина, Т. А. Семашко, Е. С. Оксенойт, Е. Н. Лысогорская, И. Ю. Филиппова // Биоорганическая химия. 2006. Т. 32. № 2. С. 130-136.

4. Международная база данных последовательностей белков «Universal Protein Resource» / Европейский Институт Биоинформатики (Великобритания), Швейцарский Институт Биоинформатики, Джорджтаунский университет (США), 2002-2016. URL: http://www.uniprot.org (дата обращения: 11.05.2016).

5. Международный банк данных пространственных структур белков и нуклеиновых кислот «Protein Data Bank», 2013-2016. URL: http://www.wwpdb.org (дата обращения: 11.05.2016).

6. HyperChem Release 8.0 for Windows. Reference Manual. USA: Hypercube, Inc, 2013. 804 p.

7. Брацихин А. А., Борисенко А. А., Борисенко Л. А. Молекулярное моделирование процесса кавитационной дезинтеграции растворов NaCl // Хранение и переработка сельхозсырья. № 9. 2009. С. 10-13.

8. VMD User's Guid. Theoretical and Computational Biophysics Group, Beckman Institute for Advanced Science and Technology, University of Illinois at Urbana-Champaign, 2014. 260 p.

9. NAMD User's Guid. Theoretical Biophysics Group, University of Illinois and Beckman Institute, 2015. 227 p.

10. Соловьев М. Е., Соловьев М. М. Компьютерная химия. М.: СОЛОН-Пресс, 2005. 536 с.

11. Варфоломеев С. Д., Гариев И. А., Упоров И. В. Каталитические центры гидролаз: структура и каталитический центр // Успехи химии. 2005. № 74(1). 67-83.

12. Dobson G., Wlodaver A. Catalitic triads and their relatives // Trends Biochem. Sci. 1998. № 23. P. 347-352.

13. Финкельштейн А. В. Физика белковых молекул. М.: Институт компьютерных технологий, 2014. 424 с.

14. Schmitke J. L., Stern L. J., Klibanov A. M. Comparison of x-ray crystal structures of an acyl-enzyme intermediate of subtilisin Carlsberg formed in anhydrous acetonitrile and in water // Proc Natl Acad Sci USA. 1998. № 95(22). P. 12918-12923.

15. Большаков А. С. Технологические свойства активированной воды / А. С. Большаков, Л. А. Сарычева, А. А. Борисенко, Т. П. Шаганова // Известия высший учебных заведений. Пищевая технология. 1992. № 2. С. 56-58.

16. Дарвиш Д. М. Выделение коллагена из отходов телячьих шкур / Д. М. Дарвиш, Л. В. Кухарева, И. И. Шамолина, Н. В. Цурикова, А. П. Синицын // Материалы Международной научно-практической конференции «Биотехнология. Вода и пищевые продукты». М.: ЗАО «Экспо-биохим-технологии», РХТУ им. Д. И. Менделеева, 2008. С. 247.